MARE PUTERE DE ADAPTARE O comparaţie între proteinele a 36 de specii moderne sugerează că defectele lor care facilitează deshidratarea influenţează stabilitatea lor în apă. Acest lucru a dus la transformarea lor în substanţe adezive, capabile să lucreze împreună şi să ducă la crearea unei funcţii complexe. Studiul susţine că selecţia naturală nu este singurul mijloc prin care a sporit complexitatea. Selecţia naturală este o teorie ce explică felul în care organismele şi populaţiile au supravieţuit de-a lungul vremii. Mutaţiile întâmplătoare ce ajută organismele sunt menţinute, pe când cele dăunătoare sunt eliminate în timp. Acest nou studiu arată că natura adaptivă a acestor mutaţii nu este singura cale prin care organismele au devenit mai complexe. Formele de viaţă unicelulare au dus la apariţia unor organisme mai complexe, de la care au pornit reţele de interacţiune dintre gene şi proteine mult mai complexe. Michael Lynch, teoretician evoluţionist la Universitatea din Indiana, s-a asociat cu Ariel Fernandez, de la Universitatea din Chicago, pentru a studia structura proteinelor. Au luat în considerare 106 proteine împărţite între 36 organisme moderne de complexitate variată, de la protozoare unicelulare până la om. Echipa a studiat regiunile proteinelor care le fac instabile în apă şi au descoperit că organismele cu populaţii mai mici, cum ar fi oamenii, au acumulat mai multe defecte decât organismele simple cu un număr mult mai mare de membri.

FUNCŢIA PROTEINELOR Analiza sugerează că acumularea acestor defecte a făcut ca mai multe proteine să lucreze împreună pentru interacţiuni de tip proteină-proteină, lucru care a dus la evoluţia celulară. Aceste mici defecte ar putea duce la scăderea funcţiei proteinelor chiar şi dacă se observă o creştere a cooperării lor. Alte adaptări vor avea loc pentru a distruge efectele dăunătoare ale proteinelor umede. De exemplu, proteinele din hemoglobină ce conduc oxigenul prin sânge sunt formate din patru subunităţi egale, fiecare având o serie de erori ce conduc la deshidratare. Organismele simple au moleculele globinei formate dintr-o singură subunitate de acelaşi tip. Suprapunerea celor patru subunităţi maschează defectele fiecăreia. Până acum se credea despre complexitatea celulară că este un lucru bun, ce evoluează şi pentru că are un beneficiu adaptiv. Studiul arată că această complexitate poate avea şi alte cauze decât selecţia naturală. Astfel, s-a deschis o nouă cale revoluţionară ce nu exista până astăzi. Acest mecanism, care este separat de viziunea lui Darwin asupra selecţiei naturale, constituie o ipoteză importantă.

PROTEINE VINOVATE Cercetătorii americani au descoperit mecanismul prin care grăsimile contribuie la declanşarea diabetului de tipul II, un pas înainte în conceperea unui tratament pentru această boală ce afectează tot mai mulţi oameni la nivel mondial. În urma unui studiu realizat pe şoareci şi oameni, s-a descoperit că nivelurile ridicate de grăsimi în organism afectează modul de funcţionare a două proteine cheie, cu rol în dezvoltarea diabetului. Proteinele FOXA2 şi HNF1A activează o enzimă din pancreas, care în cazul oamenilor sănătoşi previne dezvoltarea diabetului. Dacă aceste proteine nu mai funcţionează, enzima este blocată, afectând capacitatea celulelor secretoare de insulină din pancreas de a regla nivelurile de zahăr din sânge. În absenţa acestui mecanism, nivelul de zahăr din sânge nu poate fi reglat corect. Coordonatorul studiului, profesorul Jamey Marth, de la Institutul de Cercetare Medicală Sanford-Burnham din SUA, a declarat că descoperirea conduce la conceperea unor metode de prevenire sau chiar de tratare a diabetului. Diabetul de tipul II este asociat cu obezitatea, sedentarismul şi alimentaţia nesănătoasă, spre deosebire de diabetul de tipul I, insulinodependent, care este o tulburare autoimună. La nivel mondial, 350 de milioane de adulţi sunt bolnavi de diabet.